Verarbeitung, Verdauung und Risikobewertung / Trendbericht Lebensmittelchemie 2026 4/4
Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt
Der Trendbericht Lebensmittelchemie 2026 behandelt die Forschungsschwerpunkte der letzten Jahre: von Struktur, Funktionalität und Bioaktivität pflanzlicher Proteine über die Verarbeitung und Verdauung von Lebensmittelallergenen sowie die Bewertung allergiebedingter Risiken bis hin zur präparativen Aufreinigung und Bioaktivität pflanzlicher Inhaltsstoffe.
Lebensmittelallergene im Fokus: Verarbeitung, Verdauung und Risikobewertung
Lebensmittelallergene sind meist Proteine, die im Körper eine Immunantwort auslösen. Viele Nahrungsproteine lösen solche Reaktionen aus; ob und in welchem Ausmaß, hängt von individuellen Faktoren ab, darunter genetische Prädisposition und Exposition, sowie von molekularen Faktoren wie Struktur, Stabilität und Modifikationen. Beides ist eng miteinander verknüpft.
Lebensmittelverarbeitung und -allergene
Werden Lebensmittel verarbeitet, ändern sich Proteinstrukturen und damit auch Eigenschaften von Allergenen. Proteindenaturierung, Aggregation und posttranslationale Modifikationen erhöhen die Allergenität oder vermindern sie. Wie stark die pro- oder antiinflammatorische Immunantwort ausgeprägt ist, hängt ab vom jeweiligen Protein, der Art der Verarbeitung und den ausgelösten Veränderungen.1) Neben der seit Langem diskutierten Maillard-Reaktion verdichtet sich die Evidenz, dass auch Aggregation immunologische Eigenschaften beeinflusst.2,3) Die Beiträge beider Prozesse sind jedoch experimentell schwer zu trennen. Für spezifische posttranslationale Modifikationen fehlen ungerichtete systematische Ansätze, die Effekte einzelner Veränderungen zuverlässig herausarbeiten.
Lebensmittelallergene gastrointestinal verdauen
Lebensmittelallergene treten überwiegend über den Magen-Darm-Trakt mit dem Immunsystem in Kontakt. Entsprechend beeinflusst die Stabilität gegenüber der proteolytischen Verdauung, wie allergen die Nahrungsproteine sind (Abbildung oben). Allergene müssen dabei nicht intakt bleiben; es müssen jedoch ausreichend große Fragmente entstehen, die immunologisch erkannt werden und das Immunsystem sensibilisieren. Die Richtung der Sensibilisierung wird über die T-Zellantwort und die T-Zellepitope gesteuert. Als Richtwert für T-Zellepitope gilt eine Peptidlänge von etwa neun Aminosäuren.4) Wegen methodischer Herausforderungen und der Vielfalt an humanen Leukozyten-Antigenen (HLA) sind T-Zellepitope von Lebensmittelallergenen unvollständig aufgeklärt.
Abb.: Oben: Lebensmittelverarbeitung und gastrointestinale Verdauung als Einflussfaktoren auf die Allergenität von Nahrungsproteinen. Unten: Methodische Ansätze zur Charakterisierung. Abbildung erstellt in BioRender
Anerkannt ist, dass die Verdauungsstabilität ein wichtiger Faktor dafür ist, ob Proteine Allergien auslösen. Kausalzusammenhänge lassen sich bislang aber nur begrenzt belegen.5) Das liegt unter anderem am Mangel an analytischen Ansätzen, die die Gesamtheit der Verdauungsprodukte erfassen und die Relevanz einzelner Verdauungsprodukte für die Allergenität bewerten. Viele Studien betrachten intakte Proteine und kleine Peptide (<30 Aminosäuren), selten behandelt werden dagegen größere Fragmente und verkürzte Proteine. Mit standardisierten In-vitro-Verdauungsprotokollen wie Infogest 2.0 lassen sich Ergebnisse zur Verdauung von Lebensmittelallergenen leichter vergleichen und erreichen eine höhere physiologische Relevanz.6) Massenspektrometrie-Ansätze für intakte Proteine und Top-down-Workflows adressieren diese Analytiklücke; so wiesen wir nach simulierter gastrointestinaler Säuglingsverdauung intakte Milchproteine durch UHPLC-HRMS nach.7)
Risikobewertung der Allergenität
Klimawandel, Bevölkerungswachstum und die wachsende Nachfrage nach proteinreicher Ernährung machen alternative Proteinquellen wichtiger als bisher. Bevor neuartige Lebensmittel (Novel Foods) und Proteine aus genetisch veränderten Organismen (GVO) zugelassen werden, bedarf es eines Ansatzes zur Risikobewertung der Allergenität.8,9) In diesem Ansatz wird typischerweise bioinformatisch bestimmt, wie sehr die Sequenz bekannten Allergenen ähnelt; außerdem gibt es IgE-Bindungs- und Reaktivitätstests.
Dies lässt sich aber nur anwenden, um Kreuzreaktivitäten zu bestimmen. Für De-novo-Sensibilisierungen werden In-silico-Epitopvorhersagen mit anschließender In-vitro-Verifizierung vorgeschlagen; nötig ist hierfür eine stärkere Standardisierung von Workflows und kuratierten Datenbanken.5) Dies unterstreicht, wie wichtig es ist, verarbeitungs- und verdauungsabhängige Änderungen etablierter Allergene – einschließlich größerer Verdauungsfragmente – sowie T-Zell-Epitope systematisch und standardisiert zu bewerten. Sie sind die Grundlage belastbarer prädiktiver Modelle.
Hannah Zenker
Drei Fragen an die Autorin: Hannah Zenker
Was sind derzeit Ihre Hauptforschungsprojekte?
Mich beschäftigen vor allem Lebensmittelallergene, mit zwei Schwerpunkten: Ich identifiziere ungerichtet Epitope von Lebensmittelproteinen und posttranslationale Modifikationen, die die Immunantwort beeinflussen. Außerdem entwickle ich Methoden, um Proteine zu identifizieren sowie ihre Abbauprodukte, die während der Verdauung im Gastrointestinaltrakt entstehen.
Was brauchen Sie heute im Beruf, was Sie im Studium nicht gelernt haben?
Besonders geholfen hat mir, diese fünf Fähigkeiten im Berufsalltag auszubauen: Führungskompetenz, Projektkoordination, Resilienz, kreative Lösungsfindung sowie die Fähigkeit, andere zu begeistern und mitzunehmen.
Wie schaffen Sie es, Beruf und Familie unter einen Hut zu kriegen?
Am wichtigsten finde ich Unterstützung im privaten wie im beruflichen Umfeld. Ich habe großes Glück, dass ich in einem Umfeld arbeite, in dem es anerkannt wird, dass Eltern oft nur eingeschränkt flexibel sind und es sehr viel Gleichzeitigkeit gibt. Als Familie achten wir darauf, dass jede und jeder eigenen Schwerpunkten Raum geben kann. Das ist jedoch keine stets ausgeglichene Balance: In manchen Phasen nehmen die Anliegen der einen Person mehr Raum ein, dann wieder die Bedürfnisse der anderen.
Hannah Zenker ist seit Ende 2024 Nachwuchsgruppenleitung an der Universität Erlangen-Nürnberg (FAU). Zuvor promovierte sie in Wageningen, Niederlande, absolvierte einen kurzen Postdoc und kehrte als eigenständige Postdoktorandin 2021 an die FAU zurück. An der FAU hat sie auch Lebensmittelchemie studiert.
1 M. Teodorowicz, H. F. J. Savelkoul, H. J. Wichers, Food Chem. Toxicol. 2015, 80, 223–240
2 M. Claude, R. Lupi, G. Bouchaud et al., Food Chem. 2016, 203, 136–144
3 H. E. Zenker, A. Ewaz, Y. Deng et al., Nutrients 2019, 11, 1432
4 L. J. Stern, J. H. Brown, T. S. Jardetzky et al., Nature 1994, 368, 215–221
5 M. Laganaro, A.-M. Pieger, A. Muñoz-González et al., Front. Toxicol. 2025, 7, 1701391
6 A. Brodkorb, S. Egger, M. Alminger et al., Nat. Protoc. 2019, 14, 991–1014
7 S. Gensberger-Reigl, H. E. Zenker, Food Chem. 2025, 465, 142034
8 EU Regulation (EU) 2015/2283 on novel foods, Off. J. Eur. Union 2015, L 327, 1–22
9 EU Regulation (EC) No 1829/2003 on genetically modified food and feed, Off. J. Eur. Union 2003, L 268, 1–23
