Ein Team um Yang Hai von der University of California Santa Barbara hat den Mechanismus des Pyridoxalphosphat(PLP)-abhängigen Enzyms Fub7 aufgeklärt. Dazu nutzte es Kristallisationsstudien, spektroskopische Untersuchungen und Mutagenese. Fub7 katalysiert in filamentösen Pilzen eine C-C-Bindungsknüpfung, bei der sich Pipecolinsäurederivate bilden. Dabei reagieren Kohlenstoff-Nukleophile mit einem Vinylglycin-Ketimin-Intermediat, das sich vorher aus O-Acetylhomoserin über eine Cγ-Eliminerung gebildet hat. Mit Enolaten als Kohlenstoff-Nukleophilen katalysiert Fub7 präparativ die regioselektive Synthese von Pipecolinsäurederivaten. LeB Angew. Che...