Kato und Mitarbeiter haben ein Metallenzym entworfen, mutiert, mit einem Deckel versehen und so dessen katalytische Effizienz erhöht. Ein Cp*Rh(III)-Katalysator ist mit Maleimid an das β-fassartige Enzym gebunden. Damit der Katalysator in einer hydrophoben Bindetasche sitzt, deckte die Gruppe das β-Fass mit einem Proteinfragment mit α-Helixstruktur ab. Gerichtete Evolution dieser Proteinchimäre durch Mutation und Screening steigerte die katalytische Effizienz der Cycloaddition eines Alkins an ein Oxim um das 35-Fache. HK J. Am. Chem. Soc. 2023. doi: 10.1021/jacs.3c00581