Im Gegensatz zu industriell hergestellten Materialien existieren in der Natur diverse Organismen, welche auch unter den widrigsten Bedingungen eine starke Haftung an Oberflächen aufweisen. Eines der prominentesten Beispiele hierzu bildet die marine Muschel, bei welcher die nicht-natürliche Aminosäure L-Dihydroxyphenylalanin (L-Dopa) das hauptsächliche Bindungsmotiv darstellt. [1] Die polyphenolischen Proteine des adhäsiven Muschelbyssus sind nicht-toxisch, weisen eine geringe Immunogenität auf und sind biologisch abbaubar, weshalb ein großes Interesse daran für Medizin, Ökonomie und Industrie besteht.
In den letzten Jahrzehnten rückten Peptid-Polymer-Konjugate durch ihre strukturelle Diversität und Funktionalität in den Fokus vieler pharmazeutischer und materialwissenschaftlicher Aufgabestellungen. [2] Diesbezüglich bildet die Verknüpfung von muschelinspirierten Peptiden mit synthetischen Polymeren einen vielversprechenden Ansatz zur Generierung effektiver Klebstoffe, Beschichtungen und adhäsiver Hydrogele. [3, 4] Dabei ermöglicht die Peptiddomäne die Ausbildung spezifischer Wechselwirkungen mit der Zieloberfläche, während das Polymer die adhäsive Funktion des Biokonjugats bestimmt. Bis dato stellt jedoch das De-novo-Design muschelinspirierter Peptidsequenzen, welche auch unter Meerwasser-Bedingungen ein effektives Beschichten bzw. Kleben ermöglichen, eine große Herausforderung dar. Mit Hilfe der biokombinatorischen Methode Phagen-Display konnten hingegen Peptidsequenzen erhalten werden, welche die adhäsive Funktion des Muschelfußes nachahmen können. [5] Die Methodik eröffnet dabei eine Möglichkeit zur Generierung von nicht-natürlichen Peptid-Adhäsionsdomänen, welche nicht nur die Natur imitieren, sondern sogar verbesserte Eigenschaften gegenüber Peptiddomänen aus den Bindungsproteinen der marinen Muschel aufweisen.
[1] Stewart, R. J., Ransom, T. C. & Hlady, V., J. Polym. Sci. A2 49(11), 757-771 (2011).
[2] Lutz, J.-F. & Börner, H. G., Prog. Polym. Sci. 33(1), 1-39 (2008).
[3] Wilke, P. & Börner, H. G., ACS Macro Lett., 1(7), 871-875 (2012).
[4] Wilke, P. & Börner, H. G., Eur. Pol. J., 62, 374-379 (2015).
[5] Wilke, P., Helfricht, N., Mark., A., Papastavrou, G., Faivre, D. & Börner, H. G., J. Am. Chem. Soc., 136(36), 12667-12674 (2014).
zuletzt geändert am: 26.04.2016 13:15 Uhr von M.Bräutigam